lnu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Do Actomyosin Single-Molecule Mechanics Data Predict Mechanics of Contracting Muscle?
Linnéuniversitetet, Fakulteten för Hälso- och livsvetenskap (FHL), Institutionen för kemi och biomedicin (KOB).ORCID-id: 0000-0002-5889-7792
Linnéuniversitetet, Fakulteten för Hälso- och livsvetenskap (FHL), Institutionen för kemi och biomedicin (KOB).
Linnéuniversitetet, Fakulteten för Hälso- och livsvetenskap (FHL), Institutionen för kemi och biomedicin (KOB).
McGill Univ, Canada.
2018 (Engelska)Ingår i: International Journal of Molecular Sciences, ISSN 1422-0067, E-ISSN 1422-0067, Vol. 19, nr 7, artikel-id 1863Artikel, forskningsöversikt (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

In muscle, but not in single-molecule mechanics studies, actin, myosin and accessory proteins are incorporated into a highly ordered myofilament lattice. In view of this difference we compare results from single-molecule studies and muscle mechanics and analyze to what degree data from the two types of studies agree with each other. There is reasonable correspondence in estimates of the cross-bridge power-stroke distance (7-13 nm), cross-bridge stiffness (similar to 2 pN/nm) and average isometric force per cross-bridge (6-9 pN). Furthermore, models defined on the basis of single-molecule mechanics and solution biochemistry give good fits to experimental data from muscle. This suggests that the ordered myofilament lattice, accessory proteins and emergent effects of the sarcomere organization have only minor modulatory roles. However, such factors may be of greater importance under e.g., disease conditions. We also identify areas where single-molecule and muscle data are conflicting: (1) whether force generation is an Eyring or Kramers process with just one major power-stroke or several sub-strokes; (2) whether the myofilaments and the cross-bridges have Hookean or non-linear elasticity; (3) if individual myosin heads slip between actin sites under certain conditions, e.g.,in lengthening; or (4) if the two heads of myosin cooperate.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
MDPI, 2018. Vol. 19, nr 7, artikel-id 1863
Nyckelord [en]
optical tweezers, optical traps, muscle fiber, myofibril, myosin, actin, cross-bridge, mechanochemical model
Nationell ämneskategori
Biofysik Biokemi och molekylärbiologi
Forskningsämne
Kemi, Biokemi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:lnu:diva-77732DOI: 10.3390/ijms19071863ISI: 000442807400042PubMedID: 29941816Scopus ID: 2-s2.0-85049149996OAI: oai:DiVA.org:lnu-77732DiVA, id: diva2:1248040
Tillgänglig från: 2018-09-13 Skapad: 2018-09-13 Senast uppdaterad: 2019-08-29Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Personposter BETA

Månsson, AlfUšaj, MarkoMoretto, Luisa

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Månsson, AlfUšaj, MarkoMoretto, Luisa
Av organisationen
Institutionen för kemi och biomedicin (KOB)
I samma tidskrift
International Journal of Molecular Sciences
BiofysikBiokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 38 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf