lnu.sePublikationer
Ändra sökning
Avgränsa sökresultatet
1 - 1 av 1
RefereraExporteraLänk till träfflistan
Permanent länk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Träffar per sida
  • 5
  • 10
  • 20
  • 50
  • 100
  • 250
Sortering
  • Standard (Relevans)
  • Författare A-Ö
  • Författare Ö-A
  • Titel A-Ö
  • Titel Ö-A
  • Publikationstyp A-Ö
  • Publikationstyp Ö-A
  • Äldst först
  • Nyast först
  • Skapad (Äldst först)
  • Skapad (Nyast först)
  • Senast uppdaterad (Äldst först)
  • Senast uppdaterad (Nyast först)
  • Disputationsdatum (tidigaste först)
  • Disputationsdatum (senaste först)
  • Standard (Relevans)
  • Författare A-Ö
  • Författare Ö-A
  • Titel A-Ö
  • Titel Ö-A
  • Publikationstyp A-Ö
  • Publikationstyp Ö-A
  • Äldst först
  • Nyast först
  • Skapad (Äldst först)
  • Skapad (Nyast först)
  • Senast uppdaterad (Äldst först)
  • Senast uppdaterad (Nyast först)
  • Disputationsdatum (tidigaste först)
  • Disputationsdatum (senaste först)
Markera
Maxantalet träffar du kan exportera från sökgränssnittet är 250. Vid större uttag använd dig av utsökningar.
  • 1.
    Andersson, Håkan S.
    et al.
    Linnéuniversitetet, Fakultetsnämnden för naturvetenskap och teknik, Institutionen för naturvetenskap, NV.
    Figueredo, Sharel M.
    Haugaard-Kedström, Linda M.
    Linnéuniversitetet, Fakultetsnämnden för naturvetenskap och teknik, Institutionen för naturvetenskap, NV.
    Bengtsson, Elina
    Linnéuniversitetet, Fakultetsnämnden för naturvetenskap och teknik, Institutionen för naturvetenskap, NV.
    Daly, Norelle L.
    Qu, Xiaoqing
    Craik, David J.
    Ouellette, Andre J.
    Rosengren, K. Johan
    Linnéuniversitetet, Fakultetsnämnden för naturvetenskap och teknik, Institutionen för naturvetenskap, NV.
    The alpha-defensin salt-bridge induces backbone stability to facilitate folding and confer proteolytic resistance2012Ingår i: Amino Acids, ISSN 0939-4451, E-ISSN 1438-2199, Vol. 43, nr 4, s. 1471-1483Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    Salt-bridge interactions between acidic and basic amino acids contribute to the structural stability of proteins and to protein-protein interactions. A conserved salt-bridge is a canonical feature of the alpha-defensin antimicrobial peptide family, but the role of this common structural element has not been fully elucidated. We have investigated mouse Paneth cell alpha-defensin cryptdin-4 (Crp4) and peptide variants with mutations at Arg(7) or Glu(15) residue positions to disrupt the salt-bridge and assess the consequences on Crp4 structure, function, and stability. NMR analyses showed that both (R7G)-Crp4 and (E15G)-Crp4 adopt native-like structures, evidence of fold plasticity that allows peptides to reshuffle side chains and stabilize the structure in the absence of the salt-bridge. In contrast, introduction of a large hydrophobic side chain at position 15, as in (E15L)-Crp4 cannot be accommodated in the context of the Crp4 primary structure. Regardless of which side of the salt-bridge was mutated, salt-bridge variants retained bactericidal peptide activity with differential microbicidal effects against certain bacterial cell targets, confirming that the salt-bridge does not determine bactericidal activity per se. The increased structural flexibility induced by salt-bridge disruption enhanced peptide sensitivity to proteolysis. Although sensitivity to proteolysis by MMP7 was unaffected by most Arg(7) and Glu(15) substitutions, every salt-bridge variant was degraded extensively by trypsin. Moreover, the salt-bridge facilitates adoption of the characteristic alpha-defensin fold as shown by the impaired in vitro refolding of (E15D)-proCrp4, the most conservative salt-bridge disrupting replacement. In Crp4, therefore, the canonical alpha-defensin salt-bridge facilitates adoption of the characteristic alpha-defensin fold, which decreases structural flexibility and confers resistance to degradation by proteinases.

1 - 1 av 1
RefereraExporteraLänk till träfflistan
Permanent länk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf